Examen de biochimie de seconde session.

J'ai quelques questions types qui me pose des difficultés:

-Donner les structures secondaires qu'une protéine formée d'acide aspartique peut avoir? Faut dire quoi? Je connais toutes les structures secondaires mais je sais pas si l'acide aspartique ne sait en adopté que quelques unes...

-Si on fait un régime en mangeant que des lipides et des protéines est-ce suffisant pour survivre? moi je dirai oui est ce juste?

-On a les pka des 3 a.a de la triade catalytique et on demande pq la chymotripsine est activée à ph 7 et pas à 3?

PS: Pour ceux que ça intéresse, le prof mettra l'examen écrit de juin 2012 sur myulg.

En fait la triade catalytique ne va pas fonctionner à certains pH (trop acide) à cause de l'état de protonation d'un aa tandis qu'elle ne va pas l'être non plus à d'autres pH (trop basique) à cause de l'état de protonation de l'autre aa. Le troisième aa ne posant pas de problèmes.
Donc tu dois dire les états de protonations de chaque aa aux pH demandés et tu expliques ça.

Stephane pour fair l'exercise avec le methanol :

1) Tu prends l'equation generale de la vitesse avec inhibiteur competitif.
2) Tu l'égales à la vitesse initiale sans ethanol(inhibiteur) x 0.05
=> Vm[methanol] x [methanol](substrat) de part et d'autre de l'équation se simplifient
3) Tu remplaces par les valeurs des concentrations que t'as calculées et les KI données en gardant [ethanol] comme inconnue. Puis t'as la concentration en éthanol qu'on te demande

une des questions types est d'expliqué pourquoi une solution de benzène dénature les structures des protéines introduites dans la solution?

Je vois pas vraiment quoi dire à part que le benzène est un solvant organique (donc ça dénature les structures tout comme l'éther, l alcool,...) et que ça a un rapport avec les liaisons hydrophobes...

Quelqu'un saurait m'expliquer?